Cofactor de molibdeno

Cofactor de molibdeno
General
Fórmula estructural
Fórmula molecular	C10H12N5O8PS2
Identificadores
Número CAS	872689-63-9
ChEBI	79026
ChemSpider	81367486
DrugBank	DB02137
PubChem	25202532
KEGG	C18237
	SMILES [S-]C1=C([S-])C(N2)C(OC1COP(O)(O)=O)NC3=C2C(N=C(N)N3)=O.O=[Mo+2]=O
	InChI InChI=InChI=1S/C10H14N5O6PS2.Mo.2O/c11-10-14-7-4(8(16)15-10)12-3-6(24)5(23)2(21-9(3)13-7)1-20-22(17,18)19;;;/h2-3,9,12,23-24H,1H2,(H2,17,18,19)(H4,11,13,14,15,16);;;/q;+2;;/p-4; Key: HDAJUGGARUFROU-UHFFFAOYSA-J
Propiedades físicas
Masa molar	520,87734626982 g/mol
	[editar datos en Wikidata]

Un cofactor de molibdeno (MoCo) es un grupo prostético común a prácticamente todas las molibdoenzimas y ubicuo en todos los reinos de la vida. Las enzimas dependientes de MoCo desempeñan un papel central en muchos procesos biológicos de importancias tales como el catabolismo de purinas y azufre en mamíferos, la respiración anaeróbica en bacterias, y la asimilación de nitrato en plantas. En humanos, la deficiencia de MoCo provoca una pérdida pleiotrópica de actividad en numerosas enzimas tales como la sulfito oxidasa, xantina oxidorreductasa, y aldehído oxidasa, las cuales a su vez provocan anormalidades neurológicas y decesos en la infancia temprana.^[2]^[3]^[4]

Identidad química

Se trata de un complejo de coordinación entre la molibdopterina, la cual a pesar del nombre no contiene molibdeno, y un óxido de molibdeno. El molibdeno en este cofactor se encuentra en su estado totalmente oxidado (VI), similar a como se encuentra en el anión molibdato.

Papel biológico

El cofactor de molibdeno funciona directamente en las enzimas etilbenceno deshidrogenasa, gliceraldehído-3-fosfato ferredoxín oxidorreductasa y en la arsenato reductasa respiratoria.

En animales y plantas estas enzimas utilizan molibdeno unido al sitio activo por medio de un cofactor de molibdeno tricíclico. Prácticamente todas las enzimas que hacen uso de molibdeno identificadas hasta el momento en la naturaleza utilizan este cofactor, con excepción de las filogenéticamente mucho más antiguas nitrogenasas que contienen molibdeno, las cuales fijan nitrógeno en algunas bacterias y cianobacterias.^[5] Las enzimas con molibdeno en animales y plantas catalizan la oxidación, y algunas veces la reducción, de algunos tipos de moléculas pequeñas, también como parte de la regulación del nitrógeno, azufre y carbono.^[6]

Información nutricional

A diferencia de muchos otros cofactores, el cofactor MoCo no puede ser incorporado como nutriente, y por lo tanto requiere una síntesis de novo completa.

La biosíntesis del cofactor de molibdeno (MoCo) ocurre en cuatro etapas: (i) la ciclación mediada por radicales de un nucleótido, la guanosina 5'-trifosfato (GTP), para formar (8S)‑3',8‐ciclo‑7,8‑dihidroguanosina 5'‑trifosfato (3',8‑cH₂GTP), (ii) la formación de piranopterina cíclica monofosfato (cPMP) a partir de 3',8‑cH₂GTP, (iii) la conversión de cPMP en molibdopterina (MPT), (iv) la inserción del anión molibdato en la MPT para formar MoCo.^[4]^[7]

Véase también

Deficiencia de factor de molibdeno, una enfermedad genética.
MOCOS, sulfurasa de factor de molibdeno.
MOCS1, MOCS2, MOCS3, GEPH

Referencias

↑ Número CAS
↑ Schwarz G (December 2005). «Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency». Cell. Mol. Life Sci. 62 (23): 2792-810. PMID 16261263. doi:10.1007/s00018-005-5269-y.
↑ Smolinsky B, Eichler SA, Buchmeier S, Meier JC, Schwarz G (June 2008). «Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis». J. Biol. Chem. 283 (25): 17370-9. PMID 18411266. doi:10.1074/jbc.M800985200.
↑ ^a ^b Hover, Bradley M.; Tonthat, Nam K.; Schumacher, Maria A.; Yokoyama, Kenichi (2015). «Mechanism of pyranopterin ring formation in molybdenum cofactor biosynthesis». Proceedings of the National Academy of Sciences 112 (20): 6347-6352. ISSN 0027-8424. PMC 4443348. PMID 25941396. doi:10.1073/pnas.1500697112.
↑ «Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl». Archivado desde el original el 4 de junio de 2016. Consultado el 16 de noviembre de 2009.
↑ Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U; Kroneck, P.M.H (1999). «A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes». FEMS Microbiol. Rev. 22 (5): 503-521. PMID 9990727. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x.
↑ Hover BM, Loksztejn A, Ribeiro AA, Yokoyama K (April 2013). «Identification of a cyclic nucleotide as a cryptic intermediate in molybdenum cofactor biosynthesis». J Am Chem Soc. 135 (18): 7019-32. PMC 3777439. PMID 23627491. doi:10.1021/ja401781t.

Datos: Q704923
Multimedia: Molybdenum cofactors / Q704923

[1] Número CAS

[pmid16261263-2] Schwarz G (December 2005). «Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency». Cell. Mol. Life Sci. 62 (23): 2792-810. PMID 16261263. doi:10.1007/s00018-005-5269-y.

[pmid18411266-3] Smolinsky B, Eichler SA, Buchmeier S, Meier JC, Schwarz G (June 2008). «Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis». J. Biol. Chem. 283 (25): 17370-9. PMID 18411266. doi:10.1074/jbc.M800985200.

[pmid25941396-4] Hover, Bradley M.; Tonthat, Nam K.; Schumacher, Maria A.; Yokoyama, Kenichi (2015). «Mechanism of pyranopterin ring formation in molybdenum cofactor biosynthesis». Proceedings of the National Academy of Sciences 112 (20): 6347-6352. ISSN 0027-8424. PMC 4443348. PMID 25941396. doi:10.1073/pnas.1500697112.

[granme-5] «Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl». Archivado desde el original el 4 de junio de 2016. Consultado el 16 de noviembre de 2009.

[FEMS-6] Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U; Kroneck, P.M.H (1999). «A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes». FEMS Microbiol. Rev. 22 (5): 503-521. PMID 9990727. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x.

[pmid23627491-7] Hover BM, Loksztejn A, Ribeiro AA, Yokoyama K (April 2013). «Identification of a cyclic nucleotide as a cryptic intermediate in molybdenum cofactor biosynthesis». J Am Chem Soc. 135 (18): 7019-32. PMC 3777439. PMID 23627491. doi:10.1021/ja401781t.

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