DDX5
La helicasa de ARN DDX5 dependiente de ATP (DDX5) es una enzima codificada en humanos por el gen DDX5.[1]
Helicasa de ARN DDX5 dependiente de ATP | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | |||
Identificadores | ||||
Símbolos | DDX5 (HGNC: 2746) DKFZp686J01190; G17P1; HLR1; HUMP68; p68 | |||
Identificadores externos | ||||
Locus | Cr. 17 q24.1 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Entrez |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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Las proteínas que poseen cajas DEAD, caracterizadas por presentar el motivo conservado Asp-Glu-Ala-Asp (DEAD), son posibles helicasas de ARN. Están implicadas en cierto número de procesos celulares implicados en la alteración de la estructura secundaria del ARN, como es el inicio de la traducción, el splicing alternativo nuclear y mitocondrial y el ensamblaje del ribosoma y del espliceosoma. Basado en los perfiles de distribución, algunos miembros de esta familia parecen estar implicados en procesos de embriogénesis, espermatogénesis, proliferación celular y división celular. Este gen codifica una proteína con una caja DEAD, que es una ATPasa dependiente de ARN, y también un antígeno nuclear asociado a proliferación, que reacciona específicamente con el antígeno tumoral del virus 40 de simio. Este gen contiene 13 exones y se han descrito diversas variantes transcripcionales con diversos intrones, pero no se han encontrado diferentes isoformas codificadas por estas variantes.[1]
Interacciones
editarLa proteína DDX5 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
Referencias
editar- ↑ a b «Entrez Gene: DDX5 DEAD (Asp-Glu-Ala-Asp) box polypeptide 5».
- ↑ Wilson, Brian J; Bates Gaynor J, Nicol Samantha M, Gregory David J, Perkins Neil D, Fuller-Pace Frances V (Aug. de 2004). «The p68 and p72 DEAD box RNA helicases interact with HDAC1 and repress transcription in a promoter-specific manner». BMC Mol. Biol. (England) 5: 11. PMID 15298701. doi:10.1186/1471-2199-5-11.
- ↑ Nicol, S M; Causevic M, Prescott A R, Fuller-Pace F V (Jun. de 2000). «The nuclear DEAD box RNA helicase p68 interacts with the nucleolar protein fibrillarin and colocalizes specifically in nascent nucleoli during telophase». Exp. Cell Res. (UNITED STATES) 257 (2): 272-80. ISSN 0014-4827. PMID 10837141. doi:10.1006/excr.2000.4886.
- ↑ Akileswaran, L; Taraska J W, Sayer J A, Gettemy J M, Coghlan V M (mayo. de 2001). «A-kinase-anchoring protein AKAP95 is targeted to the nuclear matrix and associates with p68 RNA helicase». J. Biol. Chem. (United States) 276 (20): 17448-54. ISSN 0021-9258. PMID 11279182. doi:10.1074/jbc.M101171200.
- ↑ a b c d Watanabe, M; Yanagisawa J; Kitagawa H; Takeyama K; Ogawa S; Arao Y; Suzawa M; Kobayashi Y; Yano T; Yoshikawa H; Masuhiro Y; Kato S (Mar. de 2001). «A subfamily of RNA-binding DEAD-box proteins acts as an estrogen receptor alpha coactivator through the N-terminal activation domain (AF-1) with an RNA coactivator, SRA». EMBO J. (England) 20 (6): 1341-52. ISSN 0261-4189. PMID 11250900. doi:10.1093/emboj/20.6.1341.
- ↑ Endoh, H; Maruyama K; Masuhiro Y; Kobayashi Y; Goto M; Tai H; Yanagisawa J; Metzger D; Hashimoto S; Kato S (Aug. de 1999). «Purification and identification of p68 RNA helicase acting as a transcriptional coactivator specific for the activation function 1 of human estrogen receptor alpha». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 19 (8): 5363-72. ISSN 0270-7306. PMID 10409727.
- ↑ Rossow, Kari L; Janknecht Ralf (Jan. de 2003). «Synergism between p68 RNA helicase and the transcriptional coactivators CBP and p300». Oncogene (England) 22 (1): 151-6. ISSN 0950-9232. PMID 12527917. doi:10.1038/sj.onc.1206067.