Arseniato reductasa (donador)
La arseniato reductasa (donador) (EC 1.20.99.1) es una enzima que cataliza la siguiente reacción química
Arseniato reductasa (donador) | ||||
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Estructuras disponibles | ||||
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Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
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Número EC | 1.20.99.1 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
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Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son el arsenito y un aceptor de electrones, mientras que sus dos productos son arseniato y el aceptor reducido.
Clasificación
editarEsta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, específicamente a aquellas que actúan sobre un donante de electrones con fósforo o arsénico y con otros aceptores.
Nomenclatura
editarEl nombre sistemático de esta clase de enzimas es arseniato:aceptor oxidorreductasa. Otro nombre con el que es conocida es arseniato:(aceptor) oxidorreductasa.
Estructura y función
editarLa enzima se encuentra formada por dos subunidades con una masa molecular de 87 KDa (subunidad ArrA) y 29 KDa (subunidad ArrB), es por lo tanto un heterodímero de tipo α
1β
1 con una masa nativa de 123 KDa. Esta enzima contiene molibdeno, hierro e iones cinc y azufre ácido-lábiles como cofactores constituyentes. El km de esta enzima por el arseniato es de 0,3 mM y la Vmax es de 7013 μmol·min-1mg-1.
El extremo N-terminal de la ArrA es similar a un cierto número de proteínas con molibdeno procarióticas (por ejemplo las formiato deshidrogenasas H y N de E. coli). El extremo N-terminal de ArrB es similar a las proteínas con hierro y azufre.
La arseniato reductasa de C. arsenatis es diferente a las arseniato reductasas no respiratorias de E. coli y S. aureus
Ni el nitrato, ni el sulfato, seleniato ni fumarato pueden servir como aceptores finales de electrones para esta arseniato reductasa.
Papel biológico
editarLa enzima participa en el mecanismo de respiración anaeróbica de la bacteria Chrysiogenes arsenatis, la cual utiliza al arseniato como aceptor final de electrones de su cadena respiratoria.
Referencias
editar- Krafft T, Macy JM (1998). «Purification and characterization of the respiratory arsenate reductase of Chrysiogenes arsenatis». Eur. J. Biochem. 255 (3): 647-53. PMID 9738904. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2550647.x.
- Radabaugh TR, Aposhian HV (2000). «Enzymatic reduction of arsenic compounds in mammalian systems: reduction of arsenate to arsenite by human liver arsenate reductase». Chem. Res. Toxicol. 13 (1): 26-30. PMID 10649963. doi:10.1021/tx990115k.