L-Galactonolactona deshidrogenasa

La L-galactonolactona deshidrogenasa (EC 1.3.2.3, es una enzima que cataliza las siguientes reacciones químicas:

L-galactonolactona deshidrogenasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz BRENDA: entrada en BRENDA ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica
Número EC	1.3.2.3
Número CAS	2603847
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
PubMed (Búsqueda)	[1]
PMC (Búsqueda)	[2]

1. L-galactono-1,4-lactona + 2 ferricitocromo c $\rightleftharpoons$ L-ascorbato + 2 ferrocitocromo c + 2 H+
   
2. L-ascorbato + 2 ferricitocromo c $\rightleftharpoons$ L-deshidroascorbato + 2 ferrocitocromo c + 2 H+
   

La segunda reacción ocurre espontáneamente.

Por lo tanto los dos sustratos de esta enzima son L-galactono-1,4-lactona y citocromo c oxidado, mientras que sus tres productos son L-deshidroascorbato, citocromo c reducido y iones hidrógeno.

Clasificación

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre grupos CH-CH utilizándolos como dadores de electrones con oxígeno molecular como aceptor.

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-galactono-1,4-lactona:ferricitocromo-c oxidorreductasa. Otros nombres de uso común para esta clase de enzimas pueden ser: galactonolactona deshidrogenasa, L-galactono-gama-lactona deshidrogenasa, L-galactono-gama-lactona:ferricitocromo-c oxidorreductasa, GLDHasa, y GLDasa.

Papel biológico

Esta enzima cataliza el paso final en la biosíntesis del ácido L-ascórbico en las plantas superiores y en prácticamente todos los animales, excepto primates y algunas aves.

Referencias

• Mapson, L.W. and Breslow, E. (1957). «Properties of partially purified L-galactono-γ-lactone dehydrogenase». Biochem. J. 65: 29-29. 

• Mapson, L.W., Isherwood, F.A. and Chen, Y.T. (1954). «Biological synthesis of L-ascorbic acid: the conversion of L-galactono-γ-lactone into L-ascorbic acid by plant mitochondria». Biochem. J. 56 (1): 21-28. PMC 1269564. PMID 13126087. 

• Isherwood, F.A., Chen, Y.T. and Mapson, L.W. (1954). «Synthesis of L-ascorbic acid in plants and animals.». Biochem. J. 56 (1): 1-15. PMC 1269562. PMID 13126085. 

• Ôba, K., Ishikawa, S., Nishikawa, M., Mizuno, H. and Yamamoto, T. (1995). «Purification and properties of L-galactono-γ-lactone dehydrogenase, a key enzyme for ascorbic acid biosynthesis, from sweet potato roots». J. Biochem. (Tokyo) 117 (1): 120-124. PMID 7775377. 

• Østergaard, J., Persiau, G., Davey, M.W., Bauw, G. and Van Montagu, M. (1997). «Isolation of a cDNA coding for L-galactono-γ-lactone dehydrogenase, an enzyme involved in the biosynthesis of ascorbic acid in plants. Purification, characterization, cDNA cloning, and expression in yeast». J. Biol. Chem. 272 (48): 30009-30016. PMID 9374475. doi:10.1074/jbc.272.48.30009. </ref>

Enlaces externos

• MeSH: L-galactonolactone+dehydrogenase (en inglés)

• Datos: Q24786882