RPS6KA3

gen de la especie Homo sapiens

La proteína cinasa S6 ribosomal alfa 3 (RPS6KA3) es una enzima codificada en humanos por el gen HGNC RPS6KA3 .[1][2][3]​ Le corresponde la actividad enzimática EC 1.7.11.1.

Proteína cinasa S6 ribosomal alfa 3
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos RPS6KA3 (HGNC: 10432) RSK, CLS, HU-3, ISPK-1, MAPKAPK1B, MRX19, RSK2, S6K-alpha3, p90-RSK2, pp90RSK2
Identificadores
externos
Locus Cr. X p22.12
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
6197
UniProt
P51812 n/a
RefSeq
(ARNm)
NP_004577 n/a

Función

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La proteína RPS6KA3 pertenece a la familia de las serina/treonina proteína cinasas RSK (cinasa S6 ribosomal). Esta cinasa contiene dos dominios catalíticos no idénticos y fosforila varios sustratos, incluyendo diferentes miembros de la ruta de señalización de las MAP cinasas. La actividad de esta proteína ha sido relacionada con el control de la proliferación celular y de la diferenciación celular.[1]

Importancia clínica

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Se han asociado mutaciones del gen RPS6KA3 con el síndrome de Coffin-Lowry (CLS).[4]

Interacciones

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La proteína RPS6KA3 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Referencias

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  1. a b «Entrez Gene: RPS6KA3 ribosomal protein S6 kinase, 90kDa, polypeptide 3». 
  2. Moller DE, Xia CH, Tang W, Zhu AX, Jakubowski M (febrero de 1994). «Human rsk isoforms: cloning and characterization of tissue-specific expression». Am. J. Physiol. 266 (2 Pt 1): C351-9. PMID 8141249. 
  3. Erikson RL (Apr de 1991). «Structure, expression, and regulation of protein kinases involved in the phosphorylation of ribosomal protein S6». J Biol Chem 266 (10): 6007-6010. PMID 2007561. 
  4. Jacquot S, Zeniou M, Touraine R, Hanauer A (enero de 2002). «X-linked Coffin-Lowry syndrome (CLS, MIM 303600, RPS6KA3 gene, protein product known under various names: pp90(rsk2), RSK2, ISPK, MAPKAP1)». Eur. J. Hum. Genet. 10 (1): 2-5. PMID 11896450. doi:10.1038/sj.ejhg.5200738. 
  5. Merienne, K; Pannetier S, Harel-Bellan A, Sassone-Corsi P (Oct. de 2001). «Mitogen-regulated RSK2-CBP interaction controls their kinase and acetylase activities». Mol. Cell. Biol. (United States) 21 (20): 7089-96. ISSN 0270-7306. PMID 11564891. doi:10.1128/MCB.21.20.7089-7096.2001. 
  6. Zhao, Y; Bjorbaek C, Moller D E (Nov. de 1996). «Regulation and interaction of pp90(rsk) isoforms with mitogen-activated protein kinases». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 271 (47): 29773-9. ISSN 0021-9258. PMID 8939914. 
  7. Smith, J A; Poteet-Smith C E, Malarkey K, Sturgill T W (Jan. de 1999). «Identification of an extracellular signal-regulated kinase (ERK) docking site in ribosomal S6 kinase, a sequence critical for activation by ERK in vivo». J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 274 (5): 2893-8. ISSN 0021-9258. PMID 9915826. 
  8. Vaidyanathan, Hema; Ramos Joe W (Aug. de 2003). «RSK2 activity is regulated by its interaction with PEA-15». J. Biol. Chem. (United States) 278 (34): 32367-72. ISSN 0021-9258. PMID 12796492. doi:10.1074/jbc.M303988200.