TFIIA interactúa con la subunidad TBP de TFIID y ayuda a la unión de TBP a la caja TATA situada en el promotor.[2][3] La interacción de TFIIA con TBP facilita la formación y estabiliza el complejo de pre-iniciación. Esta interacción también da como resultado la exclusión de factores represores que de otro modo podrían unirse a TBP e interferir con la formación del complejo. TFIIA también actúa como coactivador de algunos activadores de la transcripción, ayudando con su capacidad para aumentar o activar la transcripción. Los sistemas de transcripción in vitro han mostrado que la presencia de TFIIA es relativamente necesaria, razón por la que es considerado tanto un FTG como un coactivador similar a TAF pero más débil. Análisis genéticos llevados a cabo en levaduras han demostrado que TFIIA es esencial para la viabilidad celular.
TFIIA es un heterodímero con dos subunidades: una grande sin procesar (subunidad 1 o alfa/beta; nombre del gen GTF2A1) y una pequeña (subunidad 2 o gamma; nombre del gen GTF2A2).[4][5] Originalmente, se creía que era un heterotrímero de tres subunidades: alfa (p35), beta (p19) y gamma (p12). En los seres humanos, los tamaños de las proteínas codificadas son de aproximadamente 55 kD y 12 kD. Ambos genes están presentes en especies que van desde humanos hasta levaduras, y sus productos proteicos interactúan para formar un complejo compuesto por un dominio de barril beta y un dominio de haz alfa helicoidal. Son las regiones N-terminal y C-terminal de la subunidad grande las que participan en interacciones con la subunidad pequeña. Estas regiones están separadas por otro dominio cuya secuencia siempre está presente en grandes subunidades de varias especies, pero cuyo tamaño varía y cuya secuencia no está muy conservada. Se ha encontrado un segundo gen que codifica una gran subunidad de TFIIA en algunos eucariotas superiores. Este gen, ALF/TFIIAtau (nombre del gen GTF2A1LF), se expresa solo en ovocitos y espermatocitos, lo que sugiere que tiene una función reguladora similar a TFIIA para la expresión génica solo en células germinales.
- ↑ Høiby T, Zhou H, Mitsiou DJ, Stunnenberg HG (2007). «A facelift for the general transcription factor TFIIA». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression 1769 (7–8): 429-36. PMID 17560669. doi:10.1016/j.bbaexp.2007.04.008.
- ↑ Tang H, Sun X, Reinberg D, Ebright RH (February 1996). «Protein-protein interactions in eukaryotic transcription initiation: structure of the preinitiation complex». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 93 (3): 1119-24. Bibcode:1996PNAS...93.1119T. PMC 40041. PMID 8577725. doi:10.1073/pnas.93.3.1119.
- ↑ Louder RK, He Y, López-Blanco JR, Fang J, Chacón P, Nogales E (March 2016). «Structure of promoter-bound TFIID and model of human pre-initiation complex assembly». Nature 531 (7596): 604-9. Bibcode:2016Natur.531..604L. PMC 4856295. PMID 27007846. doi:10.1038/nature17394.
- ↑ DeJong J, Roeder RG (November 1993). «A single cDNA, hTFIIA/alpha, encodes both the p35 and p19 subunits of human TFIIA». Genes & Development 7 (11): 2220-34. PMID 8224848. doi:10.1101/gad.7.11.2220.
- ↑ Ozer J, Moore PA, Bolden AH, Lee A, Rosen CA, Lieberman PM (October 1994). «Molecular cloning of the small (gamma) subunit of human TFIIA reveals functions critical for activated transcription». Genes & Development 8 (19): 2324-35. PMID 7958899. doi:10.1101/gad.8.19.2324.
Datos: Q14878255